Preview

Бюллетень сибирской медицины

Расширенный поиск

НАРУШЕНИЯ ЭКСПРЕССИИ МРНК HSP27 И УБИКВИТИНА КАК МЕХАНИЗМ УСКОЛЬЗАНИЯ ОПУХОЛЕВЫХ КЛЕТОК ЛИНИИ JURKAT ОТ АПОПТОЗА

https://doi.org/10.20538/1682-0363-2015-1-66-72

Полный текст:

Аннотация

Цель исследования – установить взаимосвязь между экспрессией мРНК белка теплового шока 27, убиквитина и реализацией апоптоза в опухолевых клетках линии Jurkat.
Методом проточной цитофлюориметрии проводили оценку реализации апоптоза с использованием FITS-меченного аннексина V и пропидия иодида, количества активных форм кислорода, спектро¬флюориметрическим методом регистрировали активность каспазы-3. Содержание гидроксильного радикала определяли спектрофотометрическим методом. Уровень экспрессии мРНК убиквитина и белка теплового шока 27 – с помощью полимеразной цепной реакции в реальном времени. Материалом для исследования служили интактные опухолевые клетки линии Jurkat и лимфоциты крови здоровых доноров.
В результате проведенного исследования установлено, что снижение количества аннексин-положительных клеток и активности каспазы-3 сопровождалось увеличением содержания гидроксильного радикала и активных форм кислорода на фоне усиления экспрессии мРНК белка теплового шока 27 и убиквитина в опухолевых клетках линии Jurkat.

Об авторах

О. Л. Носарева
Сибирский государственный медицинский университет, Томск
Россия
Носарева Ольга Леонидовна, кандидат медицинских наук, старший преподаватель кафедры биохимии и молекулярной медицины


Е. А. Степовая
Сибирский государственный медицинский университет, Томск
Россия
Степовая Елена Алексеевна, доктор медицинских наук, профессор, профессор кафедры биохимии и молекулярной медицины


Н. В. Рязанцева
Сибирский государственный медицинский университет, Томск
Россия
Рязанцева Наталья Владимировна, доктор медицинских наук, профессор, зав. кафедрой молекулярной медицины и клинической лабораторной диагностики


Е. В. Закирова
Сибирский государственный медицинский университет, Томск
Россия
Закирова Елена Валерьевна, кафедра биохимии и молекулярной медицины


И. О. Мазунин
Балтийский федеральный университет имени Иммануила Канта, Калининград
Россия
Мазунин Илья Олегович, кандидат биологических наук, доцент


Л. С. Литвинова
Балтийский федеральный университет имени Иммануила Канта, Калининград
Россия
Литвинова Лариса Сергеевна, доктор медицинских наук, зав. лабораторией иммунологии и клеточных биотехнологий инновационного парка Балтийского федерального университета им. Иммануила Канта


Н. А. Сохоневич
Балтийский федеральный университет имени Иммануила Канта, Калининград
Россия
Младший научныйсотрудник лаборатории иммунологии и клеточных биотехнологий инновационного парка


О. Н. Веснина
Сибирский государственный медицинский университет, Томск
Россия
Кафедра биохимии и молекулярной медицины


Е. В. Шахристова
Сибирский государственный медицинский университет, Томск
Россия
Шахристова Евгения Викторовна, кандидат медицинских наук, руководитель НОЦ молекулярной медицины ЦНИЛ СибГМУ


Список литературы

1. Рязанцева Н.В., Кайгородова Е.В., Марошкина А.Н. и др. Модулирующие апоптоз эффекты белков теплового шока: влияние шаперона Hsp27 на белки семейства Bcl-2 в опухолевых клетках линии Jurkat // Вопросы онкологии. 2012. Т. 58, № 4. С. 541–544.

2. Negroni L., Samson M., Guigonis J.M. et al. Treatment of colon cancer cells using the cytosine deaminase/5-fluorocytosine suicide system induces apoptosis, modulation of the proteome, and Hsp90beta phosphorylation // Cancer Ther. 2007. V. 6, № 10. Р. 2747–2756.

3. Saveleva O.E., Anishchenko E.A., Novitsky V.V., Riazantseva N.V. The role of transcription factors in cytokine-mediated apoptosis of lymphocytes // International Journal of Biology. 2012. V. 4, № 1. P. 129–137.

4. Зенков Н.К., Меньщикова Е.Б., Ткачев В.О. Некоторые принципы и механизмы редокс-регуляции // Кислород и антиоксиданты. 2009. № 1. С. 3–64.

5. Ramakrishna S., Suresh B., Baek K.-H. The role of deubiquitinating enzymes in apoptosis // Cell. Mol. Life Sci. 2011. № 68. Р. 15–26.

6. Цимоха А.С. Протеасомы: участие в клеточных процессах // Цитология. 2010. Т. 52, № 4. С. 271–300.

7. Raab S., Drechsel G., Zarepour M. et al. Identification of a novel E3 ubiquitin ligase that is required for suppression of premature senescence in Arabidopsis // Plant J. 2009. V. 59. № 1. Р. 39–51.

8. Мельников Э.Э., Ротанова Т.В. Молекулярные шапероны // Биоорганическая химия. 2010. Т. 36, № 1. С. 5–14.

9. Рязанцева Н.В., Кайгородова Е.В., Новицкий В.В. и др. Молекулярные участники рецепторного пути регуляции апоптоза в опухолевых и нормальных лимфоцитах в ус-ловиях ингибирования белка теплового шока 90 in vitro // Сиб. онколог. журн. 2011. Т. 2, № 44. С. 52–56.

10. Richter K., Haslbeck M., Buchner J. The heat shock response: life on the verge of death // Mol. Cell. 2010. V. 40, № 2. P. 253–266.

11. Bignold L.P., Ferrante A. Mechanism of separation of polymorphonuclear leukocytes from whole blood by the one-step Hypaque-Ficoll method // J. Immunol. Methods. 1987. V. 96. № 1. Р. 29–33.

12. Ulmer A.J., Flad H.D. Discontinuous density gradient sepa-ration of human mononuclear leukocytes using Percoll as gradient medium // J. Immunol. Methods. 1979. V. 30, № 1. Р. 1–10.

13. Cohen G.M. Caspases: the executioners of apoptosis // Biochem. J. 1997. V. 326. P. 1–16.

14. Nicholson D.W. Caspase structure, proteolytic substrates, and function during apoptotic cell death // Cell Death and Differentiation. 1999. V. 6. P. 1028–1042.

15. Bass D.A., Parce J.W., Dechatelet L.R. et al. Flow cytometric studies of oxidative product formation by neutrophils: A graded response to membrane stimulation // J. Immunol. 1983. V. 130. P. 1910–1917.

16. Thom S.R., Elbuken M.E. Oxygen-dependent antagonism of lipid perodixation // Free Radical Biol. Med. 1991. V. 10, № 6. Р. 413–426.

17. Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quanti-tation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding // Analyt. Biochem. 1976. V. 7. № 1, 2. P. 248–254.

18. Schmittgen T.D., Livak K.J. Analyzing real-time PCR data by the comparative C (T) method // Nat. Protoc. 2008. V. 3, № 6. P. 1101–1108.

19. Гланц С. Медико-биологическая статистика. М.: Практи-ка, 1999. 459 с.

20. Beere H.M. “The stress of dying”: the role of heat shock pro-teins in the regulation of apoptosis // Cell Sci. 2004. V. 117, № 13. Р. 2641–2651.

21. Дубинина Е.Е., Пустыгина А.В. Окислительная моди-фикация протеинов, ее роль при патологических со-стояниях // Украинский биохим. журн. 2008. Т. 80, № 6. С. 5–18.

22. Меньщикова Е.Б., Зенков Н.К., Ланкин В.З. и др. Окисли-тельный стресс: патологические состояния и заболевания. Новосибирск: АРТА, 2008. 284 с.

23. Stetler R.A. HSP27: mechanisms of cellular protection against neuronal injury // Curr. Mol. Med. 2009. V. 9, № 7. Р. 863–872.


Для цитирования:


Носарева О.Л., Степовая Е.А., Рязанцева Н.В., Закирова Е.В., Мазунин И.О., Литвинова Л.С., Сохоневич Н.А., Веснина О.Н., Шахристова Е.В. НАРУШЕНИЯ ЭКСПРЕССИИ МРНК HSP27 И УБИКВИТИНА КАК МЕХАНИЗМ УСКОЛЬЗАНИЯ ОПУХОЛЕВЫХ КЛЕТОК ЛИНИИ JURKAT ОТ АПОПТОЗА. Бюллетень сибирской медицины. 2015;14(1):66-72. https://doi.org/10.20538/1682-0363-2015-1-66-72

For citation:


Nosareva O.L., Stepovaya Y.A., Ryazantseva N.V., Zakirova Y.V., Mazunin I.O., Litvinova L.S., Sokhonevich N.A., Vesnina O.N., Shakhristova Y.V. DISRUPTION OF EXPRESSION OF MRNA HSP27 AND UBIQUITIN AS A MECHANISM OF ESCAPING OF JURKAT LINE TUMOR CELLS FROM APOTOSIS. Bulletin of Siberian Medicine. 2015;14(1):66-72. (In Russ.) https://doi.org/10.20538/1682-0363-2015-1-66-72

Просмотров: 197


Creative Commons License
Контент доступен под лицензией Creative Commons Attribution 4.0 License.


ISSN 1682-0363 (Print)
ISSN 1819-3684 (Online)