Preview

Бюллетень сибирской медицины

Расширенный поиск

Преодоление защитных функций макрофагов факторами вирулентности Streptococcus pyogenes

https://doi.org/10.20538/1682-0363-2019-1-109-118

Полный текст:

Аннотация

Обзор посвящен анализу молекулярных механизмов действия факторов вирулентности S. pyogenes, направленных на преодоление защитных функций макрофагов. Подробно описаны основные защитные функции макрофагов и механизмы их реализации в ходе развития стрептококковой инфекции. Рассмотрены факторы вирулентности S. pyogenes, препятствующие рекрутированию макрофагов в очаг инфекции. Особое внимание уделено анализу молекулярных механизмов подавления патогеном процесса фагоцитоза, внутриклеточной бактерицидности и продукции цитокинов макрофагами. Проведен анализ молекулярно-генетических механизмов регуляции экспрессии факторов вирулентности S. pyogenes, обеспечивающих адаптацию патогена к меняющимся условиям в очаге воспаления.

Об авторах

И. С. Фрейдлин
Институт экспериментальной медицины; Первый Санкт-Петербургский государственный медицинский университет (ПСПбГМУ) имени академика И.П. Павлова
Россия

Фрейдлин Ирина Соломоновна, докторр медицинских наук, профессор, член-корреспондент РАН, главный научный сотрудник, отдел иммунологии, Институт ýкспериментальной медицины; кафедра иммунологии, ПСПбГМУ имени академика И.П. Павлова

197376, г. Санкт-Петербург, ул. Академика Павлова, 12, 

197022, г. Санкт-Петербург, ул. Льва Толстого, 6-8



Э. А. Старикова
Институт экспериментальной медицины
Россия

Старикова Элеонора Александровна, кандидат биологических наук, старший научный сотрудник, отдел иммунологии

197376, г. Санкт-Петербург, ул. Академика Павлова, 12



А. М. Лебедева
Институт экспериментальной медицины
Россия

Лебедева Александра Михайловна кандидат биологических наук, научный сотрудник, отдел иммунологии

197376, г. Санкт-Петербург, ул. Академика Павлова, 12



Список литературы

1. Goldmann O., Rohde M., Chhatwal G.S., Medina E. Role of Macrophages in Host Resistance to Group A Streptococci. Infection and Immunity. 2004; 72 (5): 2956–2963. DOI: 10.1128/IAI.72.5.2956-2963.2004.

2. Mishalian I., Ordan M., Peled A., Maly A., Eichenbaum M.B., Ravins M., Aychek T., Jung S., Hanski E. Recruited Macrophages Control Dissemination of Group A Streptococcus from Infected Soft Tissues. The Journal of Immunology. 2011; 187: 6022–6031. DOI: 10.4049/jimmunol.1101385.

3. Goldmann O., Chhatwal G.S., Medina E. Immune Mechanisms Underlying Host Susceptibility to Infection with Group A Streptococci. The Journal of Infectious Diseases. 2003; 187: 854–861. DOI: 10.1086/368390.

4. Fieber C., Kovarik P. Responses of innate immune cells to group A Streptococcus. Frontiers in Cellular and In fection Microbiology. 2014; 4 (140): 1–7. DOI: 10.3389/fcimb.2014.00140.

5. Kwinn L.A., Nizet V. How Group A Streptococcus circumvents host phagocyte defenses. Future Microbiology. 2007; 2 (1): 75–84. DOI: 10.2217/17460913.2.1.75.

6. Pontus T., Johansson L., Low D.E., Gan B.S., Kotb M., McGeer A., Norrby-Teglund A. Viable group a streptococci in macrophages during acute soft tissue infection. PLoS Medicine. 2006; 3 (3): 371–379. DOI: 10.1371/journal.pmed.0030053.

7. Nobbs A.H., Lamont R.J., Jenkinson H.F. Streptococcus adherence and colonization. Microbiology and Molecular Biology Reviews. 2009; 73 (3): 407–450. DOI: 10.1128/MMBR.00014-09.

8. Hamada S., Kawabata S., Nakagawa I. Molecular and genomic characterization of pathogenic traits of group A Streptococcus pyogenes. The Proceedings of the Japan Academy, Series B Physical and Biology Science. 2015; 91 (10): 539–559. DOI: 10.2183/pjab.91.539.

9. Loof T.G., Goldmann O., Gessner A., Herwald H., Medina E. Aberrant inflammatory response to Streptococcus pyogenes in mice lacking myeloid differentiation factor 88. The American Journal of Pathology. 2010; 176 (2): 754–763. DOI: 10.2353/ajpath.2010.090422.

10. Harder J., Franchi L., Munoz-Planillo R., Park J.-H., Reimer T., Nunez G. Activation of the nlrp3 inflammasome by Streptococcus pyogenes requires streptolysin O and NF-kB Activation but Proceeds Independently of TLR signaling and P2X7 Receptor. The Journal of Immunology. 2009; 183: 5823–5829. DOI: 10.4049/jimmunol.0900444.

11. Schommer N.N., Muto J., Nizet V., Gallo R.L. Hyaluronan Breakdown Contributes to Immune Defense against Group A Streptococcus. The Journal of Biological Chemistry. 2014; 289 (39): 26914–26921. DOI: 10.1074/jbc.M114.575621.

12. Суворова М.А., Крамская Т.А., Суворов А.Н., Киселева Е.П. Инактивация гена белка М111 влияет на взаимодействие Streptococcus pyogenes с макрофагами мышей in vitro. Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 2017; 164 (9): 330–334.

13. Von Pawel-Rammingen U. Streptococcal IdeS and its impact on immune response and inflammation. Journal of Innate Immunity. 2012; 4: 132–140. DOI: 10.1159/000332940.

14. O’Neill A.M., Thurston T.L.M., Holden D.W. Cytosolic replication of group a streptococcus in human macrophages. Molecular Biology. 2016; 7 (2): 1–16. DOI: 10.1128/mBio.00020-16.

15. Hertzen E., Johansson L., Wallin R., Schmidt H., Kroll M., Rehn A.P., Kotb M., Morgelin M., Norrby-Teglund A. M1 protein-dependent intracellular trafficking promotes persistence and replication of Streptococcus pyogenes in macrophages. Journal of Innate Immunity. 2010; 2: 534–545. DOI: 10.1159/000317635.

16. Barnett T.C., Liebl D., Seymour L.M., Gillen C.M., Lim J.Y., LaRock C.N., Davies M.R., Schulz B.L., Nizet V., Teasdale R.D., Walker M.J. The globally disseminated m1t1 clone of group a Streptococcus evades autophagy for intracellular Replication. Cell Host & Microbe. 2013; 14: 675–682. DOI: 10.1016/j.chom.2013.11.003.

17. Hancz D., Westerlund E., Bastiat-Sempe B., Sharma O., Valfridsson C., Meyer L., Love J.F., O’Seaghdha M., Wessels M.R., Perssona J.J. Inhibition of inflammasome-dependent interleukin 1β production by streptococcal NAD+-Glycohydrolase: evidence for extracellular activity. Molecular Biology. 2017; 8 (4): e00756–007517. DOI: 10.1128/mBio.00756-17.

18. Bastiat-Sempe B., Love J.F., Lomayesva N., Wessels M.R. Streptolysin O and NAD-glycohydrolase prevent phagolysosome acidification and promote group a Streptococcus Survival in macrophages. Molecular Biology. 2014; 5 (5): 1690–1714. DOI: 10.1128/mBio.01690-14.

19. Axelsson L. Lactic acid bacteria: classification and physiology. New York: Marcel Dekker, Inc., 1998: 1–72.

20. Cusumano Z.T., Caparon M.G.. Citrulline protects Streptococcus pyogenes from acid stress using the arginine deiminase pathway and the F1Fo-ATPase. J. Bacteriol. 2015; 197 (7): 1288–1296. DOI: 10.1128/JB.02517-14.

21. Casiano-Colуn A., Marquis R.E. Role of the arginine deiminase system in protecting oral bacteria and an enzymatic basis for acid tolerance. Appl. Environ Microbiol. 1988; 54 (6): 1318–1324.

22. Starikova E.A., Sokolov A.V., Vlasenko A.Y., Burova L.A., Freidlin I.S., Vasilyev V.B. Biochemical and biological activity of arginine deiminase from Streptococcus pyogenes M22. Biochemistry and Cell Biology. 2016; 94 (2): 129–137. DOI: 10.1139/bcb-2015-0069.

23. Degnan B.A., Fontaine M.C., Doebereiner A.H., Lee J.J., Mastroeni P., Dougan G., Goodacre J.A., Kehoe M.A. Characterization of an isogenic mutant of Streptococcus pyogenes Manfredo lacking the ability to make streptococcal acid glycoprotein. Infect Immun. 2000; 68 (5): 2441-8. DOI: 10.1128/IAI.68.5.2441-2448.2000.

24. Winterhoff N., Goethe R., Gruening P., Rohde M., Kalisz H., Smith H.E., Valentin-Weigand P. Identification and characterization of two temperature-induced surface-associated proteins of Streptococcus suis with high homologies to members of the arginine deiminase system of Streptococcus pyogenes. J. Bacteriol. 2002; 184 (24): 6768–6776. DOI: 10.1128/JB.184.24.6768-6776.2002.

25. Xiong L., Teng J.L.L., Botelho M.G., Lo R.C., Lau S.K.P., Woo P.C.Y. Arginine metabolism in bacterial pathogenesis and cancer therapy. Int. J. Mol. Sci. 2016; 17: 363. DOI: 10.3390/ijms17030363.

26. Ryan S., Begley M., Gahan C.G., Hill C. Molecular characterization of the arginine deiminase system in Listeria monocytogenes: regulation and role in acid tolerance. Environ. Microbiol. 2009; 11: 432–445. DOI: 10.1111/j.1462-2920.2008.01782.x.

27. Lee E.J., Pontes M.H., Groisman E.A. A bacterial virulence protein promotes pathogenicity by inhibiting the bacterium’s own F1Fo ATP synthase. Cell. 2013; 154: 146–156. DOI: 10.1016/j.cell.2013.06.004.

28. Wu G., Morris S.M. Jr. Arginine metabolism: Nitric oxide and beyond. Biochem. J. 1998; 336: 1–17.

29. Fang F.C. Antimicrobial reactive oxygen and nitrogen species: concepts and controversies. Nat. Rev. Microbiol. 2004; 2: 820–832. DOI: 10.1038/nrmicro1004.

30. Старикова Э.А., Соколов А.В., Бурова Л.А., Головин А.С., Лебедева А.М., Васильев В.Б., Фрейдлин И.С. Роль аргининдеминазы пиогенного стрептококка в подавлении синтеза монооксида азота (NO) макрофагами. Инфекция и иммунитет. 2018; 8 (2): 211–218. DOI: 10.15789/2220-7619-2018-2-211-218.

31. Mietinen M., Matikainen S., Vuopio-Varkila J., Pirhonen J., Varkila K., Kurimoto M., Julkunen I. Lactobacilli and streptococci induce Interleukin-12 (IL-12), IL-18, and Gamma Interferon production in human peripheral blood mononuclear cells. Infection and Immunity. 1998; 66 (12): 6058–6062.

32. Latvala S., Mäkelä S.M., Miettinen M., Charpentier E., Julkunen I. Dynamin inhibition interferes with inflammasome activation and cytokine gene expression in Streptococcus pyogenes-infected human macrophages. Clinical and Experimental Immunology. 2014; 178: 320–333. DOI: 10.1111/cei.12425.

33. Zheng L., Khemlani A., Lorenz N., Loh J.M.S., Langley R.J., Proft T. Streptococcal 5’-nucleotidase A (S5nA), a novel Streptococcus pyogenes virulence factor that facilitates immune evasion. The Journal of Biological Chemistry. 2015; 290 (52): 31126–31137. DOI: 10.1074/jbc.M115.677443.

34. Kwinn L.A., Khosravi A., Aziz R.K., Timmer A.M., Doran K.S., Kotb M., Nizet V. Genetic characterization and virulence role of the RALP3/LSA locus upstream of the Streptolysin S operon in invasive M1T1 group A Streptococcus. Journal of Bacteriology. 2007; 189 (4): 1322– 1329. DOI: 10.1128/JB.01256-06.

35. Hertzen E., Johansson L., Kansal R., Hecht A., Dahesh S., Janos M., Nizet V., Kotb M., Norrby-Teglund A. Intracellular Streptococcus pyogenes in human macrophages display an altered gene expression profile. PLoS One. 2012; 7 (4): 1–10. DOI: 10.1371/journal.pone.0035218.

36. Brouwer S., Cork A.J., Ong C.Y., Barnett T.C., West N.P., McIver K.S., Walker M.J. Endopeptidase PepO regulates the SpeB cysteine protease and is essential for the virulence of Invasive M1T1 Streptococcus pyogenes. Journal of Bacteriology. 2018; 200 (8): e00654–006517. DOI: 10.1128/JB.00654-17.

37. Krishnan K.C., Mukundan S., Landero Figueroa J.A., Caruso J.A., Kotb M. Metal-mediated modulation of streptococcal cysteine protease activity and its biological implications. Infection and Immunity. 2014; 82 (7): 2992–3001. DOI: 10.1128/IAI.01770-14.

38. Aziz R.K., Kotb M. Rise and Persistence of Global M1T1 Clone of Streptococcus pyogenes. Emerging Infectious Diseases. 2008; 14 (10): 1511–1517. DOI: 10.3201/eid1410.071660.

39. Aziz R.K., Pabst M.J., Jeng A., Kansal R., Low D.E., Nizet V., Kotb M. Invasive M1T1 group A Streptococcus undergoes a phase-shift in vivo to prevent proteolytic degradation of multiple virulence factors by SpeB. Molecular Microbiology. 2004; 51 (1): 123–134. DOI: 10.1046/j.1365-2958.2003.03797.x.


Для цитирования:


Фрейдлин И.С., Старикова Э.А., Лебедева А.М. Преодоление защитных функций макрофагов факторами вирулентности Streptococcus pyogenes. Бюллетень сибирской медицины. 2019;18(1):109-118. https://doi.org/10.20538/1682-0363-2019-1-109-118

For citation:


Freydlin I.S., Starikova E.A., Lebedeva A.M. Overcoming the protective functions of macrophages by Streptococcus pyogenes virulence factors. Bulletin of Siberian Medicine. 2019;18(1):109-118. (In Russ.) https://doi.org/10.20538/1682-0363-2019-1-109-118

Просмотров: 89


Creative Commons License
Контент доступен под лицензией Creative Commons Attribution 4.0 License.


ISSN 1682-0363 (Print)
ISSN 1819-3684 (Online)