Preview

Бюллетень сибирской медицины

Расширенный поиск

МИТОХОНДРИАЛЬНЫЙ БЕЛКОВЫЙ ПРОФИЛЬ И ЕГО РОЛЬ В ПАТОЛОГИЧЕСКИХ ПРОЦЕССАХ

https://doi.org/10.20538/1682-0363-2013-3-5-17

Полный текст:

Аннотация

Собственная ДНК митохондрий кодирует лишь 13 полипептидов – субъединиц электронтранспортной цепи. Большинство же белков импортируются в митохондрии посредством различных механизмов. Последние исследования митохондриального протеома продемонстрировали истинные размеры и сложную функциональную организацию митохондриальных белковых профилей. Для протеомного профилирования митохондрий применяются различные технологии, которые в сумме представляют результаты, помогающие понять молекулярные механизмы функционирования органелл и выявить нарушения, приводящие к различным заболеваниям. В данном обзоре рассмотрены и проанализированны последние данные в области протеомики митохондрий и затронуты некоторые аспекты молекулярного патогенеза заболеваний дыхательной цепи.

Об авторах

Е. А. Костерина
Балтийский федеральный университет имени И. Канта, Калининград
Россия
Младший научный сотрудник лаборатории геномных и протеомных исследований 


И. И. Козенков
Балтийский федеральный университет имени И. Канта, Калининград
Россия

Младший научны сотрудник лаборатории геномных и протеомных исследований 



В. А. Касымов
Балтийский федеральный университет имени И. Канта, Калининград
Россия
Кандидат биологических наук,  старший научный сотрудник лаборатории геномных и протеомных исследований


П. А. Каменский
Балтийский федеральный университет имени И. Канта, Калининград
Россия

Кандидат биологических наук,  старший научный сотрудник лаборатории геномных и протеомных исследований 



И. Н. Доминова
Балтийский федеральный университет имени И. Канта, Калининград
Россия

Младший научныйсотрудник лаборатории геномных и протеомных исследований



Ю. А. Королёва
Балтийский федеральный университет имени И. Канта, Калининград
Россия

Младший научныйсотрудник лаборатории геномных и протеомных исследований



В. Е. Патрушева
Балтийский федеральный университет имени И. Канта, Калининград
Россия
Научный сотрудник лаборатории геномных и протеомных исследований


Р. С. Богачев
Балтийский федеральный университет имени И. Канта, Калининград
Россия
Доктор медицинских наук, профессор, зав. кафедрой терапии 


Л. С. Литвинова
Балтийский федеральный университет имени И. Канта, Калининград
Россия
Доктор медицинских наук, зав. лабораторией иммунологии и клеточных биотехнологий


С. В. Бабак
Балтийский федеральный университет имени И. Канта, Калининград
Россия
Кандидат медицинских наук, зав. лабораторией клинической фармакологии


Е. М. Моисеева
Балтийский федеральный университет имени И. Канта, Калининград
Россия
Студентка медицинского факультета


Е. А. Богданов
Балтийский федеральный университет имени И. Канта, Калининград
Россия
Аспирант лаборатории геномных и протеомных исследований 


О. А. Мухортова
Балтийский федеральный университет имени И. Канта, Калининград
Россия
Студентка медицинского факультета 


Я. С. Вавилина
Балтийский федеральный университет имени И. Канта, Калининград
Россия
Студентка медицинского факультета 


Т. А. Михальченкова
Балтийский федеральный университет имени И. Канта, Калининград
Россия
Студентка медицинского факультета 


М. В. Патрушев
Балтийский федеральный университет имени И. Канта, Калининград
Россия
Кандидат биологических наук, зав. лабораторией геномных и протеомных исследований


Список литературы

1. Anderson S., Bankier A.T., Barrell B.G. et al. Sequence and organization of the human mitochondrial genome // Nature. 1981. 290. P. 457–465.

2. Montoya J., Ojala D., Attardi G. Distinctive features of the 5t-terminal sequences of the human mitochondrial mRNAs // Nature. 1981. 290. P. 465–470.

3. Ojala D., Montoya J., Attardi G. tRNA punctuation model of RNA processing in human mitochondria // Nature. 1981. 290. P. 470–474.

4. Holt I.J., Harding A.E., Morgan-Hughes J.A. Deletions of muscle mitochondrial DNA in patients with mitochondrial myopathies // Nature. 1988. 331. P. 717–719.

5. Wallace D.C., Singh G., Lott M.T. et al. Mitochondrial DNA mutation associated with Leber’s hereditary optic neuropathy // Science. 1988. 242. P. 1427–1430.

6. Wallace D.C., Zheng X.X., Lott M.T. et al. Familial mitochondrial encephalomyopathy (MERRF): genetic, pathophysiological, and biochemical characterization of a mitochondrial DNA disease // Cell. 1988. 55. P. 601–610.

7. Ruiz-Pesini E., Lott M.T., Procaccio V. et al. An enhanced MITOMAP with a global mtDNA mutational phylogeny // Nucleic Acids Res. 2007. 35. D823–28.

8. McFarland R., Elson J.L., Taylor R.W., Howell N., Turnbull D.M. Assigning pathogenicity to mitochondrial tRNA mutations: when “definitely maybe” is not good enough // Trends Genet. 2004. 20. P. 591–596.

9. Mitchell A.L., Elson J.L., Howell N., Taylor R.W., Turnbull D.M. Sequence variation in mitochondrial complex I genes: Mutation or polymorphism? // J. Med. Genet. 2006. 43. P. 175–179.

10. Montoya J., Lopez-Gallardo E., Diez-Sanchez C., LopezPerez M.J., Ruiz-Pesini E. 20 years of human mtDNA pathologic point mutations: carefully reading the pathogenicity criteria // Biochim. Biophys. Acta. 2009. 1787. 476–483.

11. DiMauro S., Schon E.A. Mitochondrial respiratory-chain diseases // N. Engl. J. Med. 2003. 348. P. 2656–2668.

12. DiMauro S., Davidzon G. Mitochondrial DNA and disease // Ann. Med. 2005. 37. P. 222–232.

13. Lopez M.F., Kristal B.S., Chernokalskaya E. et al. Highthroughput profiling of the mitochondrial proteome using affinity fractionation and automation // Electrophoresis. 2000. 21. P. 3427–3440.

14. Andersson S.G., Zomorodipour A., Andersson J.O. et al. The genome sequence of Rickettsia prowazekii and the origin of mitochondria // Nature. 1998. 396. P. 133–140.

15. Clamp M., Fry B., Kamal M. et al. Distinguishing proteincoding and noncoding genes in the human genome // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2007. 104. P. 19428–19433.

16. Chacinska A., Koehler C.M., Milenkovic D., Lithgow T., Pfanner N. Importing mitochondrial proteins: machineries and mechanisms // Cell. 2009. 138. P. 628–644.

17. Wiedemann N., Pfanner N., Ryan M.T. The three modules of ADP/ATP carrier cooperate in receptor recruitment and translocation into mitochondria // EMBO J. 2001. 20. P. 951–960.

18. Banci L., Bertini I., Cefaro C. et al. MIA40 is an oxidoreductase that catalyzes oxidative protein folding in mitochondria // Nat. Struct. Mol. Biol. 2009. 16. P. 198–206.

19. Milenkovic D., Ramming T., Muller J.M. et al. Identification of the signal directing Tim9 and Tim10 into the intermembrane space of mitochondria // Mol. Biol. Cell. 2009. 20. P. 2530–2539.

20. Emanuelsson O., Nielsen H., Brunak S., von Heijne G. Predicting subcellular localization of proteins based on their Nterminal amino acid sequence // J. Mol. Biol. 2000. 300. P. 1005–1016.

21. Guda C. pTARGET: a web server for predicting protein subcellular localization // Nucleic Acids Res. 2006. 34. W210–13.

22. Nakai K., Horton P. PSORT: a program for detecting sorting signals in proteins and predicting their subcellular localization // Trends Biochem. Sci. 1999. 24. P. 34–36.

23. Bannai H., Tamada Y., Maruyama O., Nakai K., Miyano S. Extensive feature detection of N-terminal protein sorting signals // Bioinformatics. 2002. 18. P. 298–305.

24. Small I., Peeters N., Legeai F., Lurin C. Predotar: a tool for rapidly screening proteomes for N-terminal targeting sequences // Proteomics. 2004. 4. P. 1581–1590.

25. King B.R., Guda C. ngLOC: an n-gram-based Bayesian method for estimating the subcellular proteomes of eukaryotes // Genome Biol. 2007. 8.R68.

26. Kumar M., Verma R., Raghava G.P. Prediction of mitochondrial proteins using support vector machine and hidden Markov model // J. Biol. Chem. 2006. 281. P. 5357–5363.

27. Guda C., Fahy E., Subramaniam S. MITOPRED: a genomescale method for prediction of nucleus-encoded mitochondrial proteins // Bioinformatics. 2004. 20. P. 1785–1794.

28. Claros M.G., Vincens P. Computational method to predict mitochondrially imported proteins and their targeting sequences // Eur. J. Biochem. 1996. 241. P. 779–786.

29. Gaston D., Tsaousis A.D., Roger A.J. Predicting proteomes of mitochondria and related organelles from genomic and expressed sequence tag data // Methods Enzymol. 2009. 457. P. 21–47.

30. Palmfeldt J., Vang S., Stenbroen V. et al. Mitochondrial proteomics on human fibroblasts for identification of metabolic imbalance and cellular stress // Proteome Sci. 2009. 7. P. 20.

31. Rabilloud T., Kieffer S., Procaccio V. et al. Two-dimensional electrophoresis of human placental mitochondria and protein identification by mass spectrometry: toward a human mitochondrial proteome // Electrophoresis. 1998. 19. P. 1006–1014.

32. Scheffler N.K., Miller S.W., Carroll A.K. et al. Twodimensional electrophoresis and mass spectrometric identification of mitochondrial proteins from an SH-SY5Y neuroblastoma cell line // Mitochondrion. 2001. 1. P. 161–179.

33. Taylor S.W., Fahy E., Zhang B. et al. Characterization of the human heart mitochondrial proteome // Nat. Biotechnol. 2003. 21. P. 281–286.

34. Mootha V.K., Bunkenborg J., Olsen J.V. et al. Integrated analysis of protein composition, tissue diversity, and gene regulation in mouse mitochondria // Cell. 2003. 115. P. 629–640.

35. Kislinger T., Cox B., Kannan A. et al. Global survey of organ and organelle protein expression in mouse: combined proteomic and transcriptomic profiling // Cell. 2006. 125. P. 173–186.

36. Adachi J., Kumar C., Zhang Y., Mann M. In-depth analysis of the adipocyte proteome by mass spectrometry and bi oinformatics // Mol. Cell Proteomics. 2007. 6. P. 1257–1273.

37. Johnson D.T., Harris R.A., French S. et al. Tissue heterogeneity of the mammalian mitochondrial proteome // Am. J. Physiol. Cell Physiol. 2007. 292. C689–697.

38. Forner F., Foster L.J., Campanaro S., Valle G., Mann M. Quantitative proteomic comparison of rat mitochondria from muscle, heart, and liver // Mol. Cell Proteomics. 2006. 5. P. 608–619.

39. Foster L.J., de Hoog C.L., Zhang Y. et al. A mammalian organelle map by protein correlation profiling // Cell. 2006. 125. P. 187–199.

40. Huh W.K., Falvo J.V., Gerke L.C. et al. Global analysis of protein localization in budding yeast // Nature. 2003. 425. P. 686–691.

41. Kumar A., Agarwal S., Heyman J.A. et al. Subcellular locali-zation of the yeast proteome // Genes Dev. 2002. 16. P. 707–719.

42. Ozawa T., Sako Y., Sato M., Kitamura T., Umezawa Y. A genetic approach to identifying mitochondrial proteins // Nat. Biotechnol. 2003. 21. P. 287–293.

43. Mehrle A., Rosenfelder H., Schupp I. et al. The LIFEdb database in 2006 // Nucleic Acids Res. 2006. 34 . D415–18.

44. Smith A.C., Robinson A.J. MitoMiner, an integrated database for the storage and analysis of mitochondrial proteomics data // Mol. Cell Proteomics. 2009. 8. P. 1324–1337.

45. DeRisi J.L., Iyer V.R., Brown P.O. Exploring the metabolic and genetic control of gene expression on a genomic scale // Science. 1997. 278. P. 680–686.

46. Dimmer K.S., Fritz S., Fuchs F. et al. Genetic basis of mitochondrial function and morphology in Saccharomyces cerevisiae // Mol. Biol. Cell. 2002. 13. P. 847–853.

47. Steinmetz L.M., Scharfe C., Deutschbauer A.M. et al. Systematic screenfor human disease genes in yeast // Nat. Genet. 2002. 31. P. 400–404.

48. Calvo S., Jain M., Xie X. et al. Systematic identification of human mitochondrial disease genes through integrative genomics // Nat. Genet. 2006. 38. P. 576–582.

49. Mootha V.K., Handschin C., Arlow D. et al. Erralpha and

50. Gabpa/b specify PGC-1alpha-dependent oxidative phosphorylation gene expression that is altered in diabetic muscle // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2004. 101 . P. 6570–6575.

51. Mootha V.K., Lindgren C.M., Eriksson K.F. et al. PGC-1alpha-responsive genes involved in oxidative phosphorylation are coordinately downregulated in human diabetes // Nat. Genet. 2003. 34. P. 267–273.

52. Foster L.J., de Hoog C.L., Zhang Y. et al. A mammalian organelle map by protein correlation profiling // Cell. 2006. 125. P. 187–199.

53. Vieira H.L., Haouzi D., El Hamel C. et al. Permeabilization of the mitochondrial inner membrane during apoptosis: impact of the adenine nucleotide translocator // Cell Death Differ. 2000. 7. P. 1146–1154.

54. Tong W.H., Rouault T. Distinct iron-sulfur cluster assembly complexes exist in the cytosol and mitochondria of human cells // EMBO J. 2000. 19. P. 5692–5700.

55. Luo X., Budihardjo I., Zou H., Slaughter C., Wang X. Bid, a Bcl2 interacting protein, mediates cytochrome c release from mitochondria in response to activation of cell surface death receptors // Cell. 1998. 94. P. 481–490.

56. Nilsson R., Schultz I.J., Pierce E.L. et al. Discovery of genes essential for heme biosynthesis through large-scale gene expression analysis // Cell Metab. 2009. 10. P. 119–130.

57. Huynen M.A., de Hollander M., Szklarczyk R. Mitochondrial proteome evolution and genetic disease // Biochim. Biophys. Acta. 2009. 1792. P. 1122–1129.

58. Perocchi F., Jensen L.J., Gagneur J. et al. Assessing systems properties of yeast mitochondria through an interaction map of the organelle // PLoS Genet. 2006. 2:e170.

59. Hiltunen J.K., Schonauer M.S., Autio K.J., Mittelmeier T.M., Kastaniotis A.J., Dieckmann C.L. Mitochondrial fatty acid synthesis type II: more than just fatty acids // J. Biol. Chem. 2009. 284. P. 9011–9015.

60. Patrushev M., Kasymov V., Patrusheva V., Ushakova T., Gogvadze V., Gaziev A. Mitochondrial permeability transition triggers the release of mtDNA fragments // Cell Mol. Life Sci. 2004. 61 (24). P. 3100–3103.

61. Forner F., Kumar C., Luber C.A., Fromme T., Klingenspor M., Mann M. Proteome differences between brown and white fat mitochondria reveal specialized metabolic functions // Cell Metab. 2009. 10. 324–

62. Capaldi R.A., Halphen D.G., Zhang Y.Z., Yanamura W. Complexity and tissue specificity of the mitochondrial respiratory chain // J. Bioenerg. Biomembr. 1988. 20. P. 291–311.

63. Johnson D.T., Harris R.A., Blair P.V., Balaban R.S. Functional consequences of mitochondrial proteome heterogeneity // Am. J. Physiol. Cell Physiol. 2007. 292. C698–707.

64. Thiele I., Price N.D., Vo T.D., Palsson B.O. Candidate metabolic network states in human mitochondria. Impact of diabetes, ischemia, and diet // J. Biol. Chem. 2005. 280. P. 11683–11695.

65. Vo T.D., Greenberg H.J., Palsson B.O. Reconstruction and functional characterization of the human mitochondrial metabolic network based on proteomic and biochemical data // J. Biol. Chem. 2004. 279. P. 39532–39540.

66. Gabaldon T., Huynen M.A. From endosymbiont to hostcontrolled organelle: the hijacking of mitochondrial protein synthesis and metabolism // PLoS Comput. Biol. 2007. Informa Healthcare, 2006. 348 p.

67. Evdokimovskiĭ EV, Patrushev MV, Ushakova TE, Gaziev AI. Sharp changes in the copy number of mtDNA and its transcription in the blood cells of X-ray irradiated mice are observed, and mtDNA fragments appear in the blood serum // Radiats. Biol. Radioecol. 2007. 47 (4). P. 402–407.

68. Patrushev M.V., Patrusheva V.E., Kasymov V.A., Evdokimovsky E.V., Ushakova T.E., Gaziev A.I. Release of mtDNA from mitochondria and activation of its replic ation in tissues of irradiated mice // Tsitologiya. 2006. 48 (8). P. 684–690.

69. Patrushev M., Kasymov V., Patrusheva V., Ushakova T., Gogvadze V., Gaziev A.I. Release of mitochondrial DNA fragments from brain mitochondria of irradiated mice // Mitochondrion. 2006. 6 (1). P. 57–62.

70. Chinnery P.F. Searching for nuclear-mitochondrial genes // Trends Genet. 2003. 19. P. 60–62.

71. Bernier F.P., Boneh A., Dennett X., Chow C.W., Cleary M.A., Thorburn D.R. Diagnostic criteria for respiratory chain disorders in adults and children // Neurology. 2002. 59. P. 1406–1411.

72. Morava E., van den Heuvel L., Hol F. et al. Mitochondrial disease criteria: diagnostic applications in children // Neurology 2006. 67. P. 1823–1826.

73. Walker U.A., Collins S., Byrne E. Respiratory chain encephalomyopathies: a diagnostic classification // Eur. Neurol. 1996. 36. P. 260–267.

74. Tiranti V., D’Adamo P., Briem E. et al. Ethylmalonic encephalopathy is caused by mutations in ETHE1, a gene encoding a mitochondrial matrix protein // Am. J. Hum. Genet. 2004. 74. P. 239–252.

75. Zhu X., Peng X., Guan M.X., Yan Q. Pathogenic mutations of nuclear genes associated with mitochondrial disorders // Acta Biochim. Biophys. Sin. (Shanghai). 2009. 41. P. 179–187.

76. Mootha V.K, Lepage P., Miller K. et al. Identification of a gene causing human cytochrome c oxidase deficiency by integrative genomics // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2003. 100. P. 605–610.

77. Uusimaa J., Finnila S., Remes A.M. et al. Molecular epidemiology of childhood mitochondrial ncephalomyopathies in a Finnish population: sequence analysis of entire mtDNA of 17 children reveals heteroplasmic mutations in tRNAArg, tRNAGlu, and tRNALeu (UUR) genes // Pediatrics. 2004.114. P. 443–450.

78. Patrushev M.V., Patrusheva V.E. Role of transcription factors in mtDNA biogenesis mediated by thyroid hormones // Biochemistry (Mosc). 2011. 76 (2). 260–267.

79. Reversade B., Escande-Beillard N., Dimopoulou A. et al. Mutations in PYCR1 cause cutis laxa with progeroid features // Nat. Genet. 2009. 41. 1016–1021.

80. Ng S.B. et al. Exome sequencing identifies the cause of a Mendelian disorder // Nat. Genet. 2009. 42. P. 30–35.

81. Scharfe C., Lu H.H., Neuenburg J.K. et al. Mapping gene associations in human mitochondria using clinical disease phenotypes // PLoS Comput. Biol. 2009. 5:e1000374.

82. Marchenko N.D., Zaika A., Moll U.M. Death signal–induced localization of p53 protein to mitochondria. A potential role in apoptotic signaling // J. Biol. Chem. 2000. 275. P. 16202–16212.

83. Mihara M., Erster S., Zaika A. et al. p53 has a direct apoptogenic role at the mitochondria // Mol. Cell. 2003. 11. P. 577–590.

84. Fonseca S.G., Fukuma M., Lipson K.L. et al. WFS1 is a novel component of the unfolded protein response and maintains homeostasis of the endoplasmic reticulum in pancreatic beta-cells // J. Biol. Chem. 2005. 280. P. 39609–39615.


Для цитирования:


Костерина Е.А., Козенков И.И., Касымов В.А., Каменский П.А., Доминова И.Н., Королёва Ю.А., Патрушева В.Е., Богачев Р.С., Литвинова Л.С., Бабак С.В., Моисеева Е.М., Богданов Е.А., Мухортова О.А., Вавилина Я.С., Михальченкова Т.А., Патрушев М.В. МИТОХОНДРИАЛЬНЫЙ БЕЛКОВЫЙ ПРОФИЛЬ И ЕГО РОЛЬ В ПАТОЛОГИЧЕСКИХ ПРОЦЕССАХ. Бюллетень сибирской медицины. 2013;12(3):5-17. https://doi.org/10.20538/1682-0363-2013-3-5-17

For citation:


Kosterina Y.A., Kozenkov I.I., Kasymov V.A., Kamensky P.A., Dominova I.N., Korolyova Y.A., Patrusheva V.Y., Bogachev R.S., Litvinova L.S., Babak S.V., Moiseeva Y.M., Bogdanov Y.A., Mukhortova O.A., Vavilina Y.S., Mikhalchenkova T.A., Patrushev M.V. MITOCHONDRIAL PROTEIN PROFILE AND ITS ROLE IN PATHOLOGIC PROCESSES. Bulletin of Siberian Medicine. 2013;12(3):5-17. (In Russ.) https://doi.org/10.20538/1682-0363-2013-3-5-17

Просмотров: 186


Creative Commons License
Контент доступен под лицензией Creative Commons Attribution 4.0 License.


ISSN 1682-0363 (Print)
ISSN 1819-3684 (Online)